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Download e-book for kindle: Biochemie der Pflanzen by Professor Dr. Helmut Kindl (auth.)

By Professor Dr. Helmut Kindl (auth.)

ISBN-10: 3642785743

ISBN-13: 9783642785740

ISBN-10: 3642785751

ISBN-13: 9783642785757

Ziel dieses Lehrbuchs ist es, die pflanzliche Zelle aus der Sicht des Biochemikers zu beschreiben. Strukturen und Vorgänge in Pflanzen werden ausführlich und verständlich dargestellt, wobei Biosynthesewege, Mechanismen enzymkatalysierter Reaktionen und zellbiologische Aspekte gleichermaßen behandelt werden. Die vorliegende Auflage wurde in textual content und Bild umfassend überarbeitet und aktualisiert sowie um ein ausführliches Literaturverzeichnis ergänzt. Großen Wert hat der Autor auf die didaktische Aufbereitung gelegt. Über three hundred meist zweifarbige Abbildungen machen den Inhalt besonders anschaulich und fördern das Verständnis von Zusammenhängen. Sie lassen auch die neuesten Entwicklungen der Molekularbiologie und Pflanzengenetik erkennen.

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Die gesamte Struktur eines Enzyms in dieser Weise zu sehen, ist nicht nur untibersichtlich, sondern auch fOr das Verstandnis nicht ausreichend. Vielmehr kann man einzelne Motive, wenn sie nicht mit anderen Bereichen interagieren, getrennt betrachten. Wir sprechen von DOII/iill e ll als topologischen Einheiten. Bei Domanen im engeren Sinn erwarten wir, daB sie so weit von den umgebenden anderen Bereichen des Proteins isoliert vorliegen, daB man sie mit chemischen Werkzeugen herausschneiden kann, ohne die andere Struktur notwendigerweise zu zerstOren.

Cx* oder: k = kTlh . cB = kTlh . K*, wobei K* die Gleichgewiehtskonstante ftir die Bildung des aktivierten Komplexes darstellt. Diese Gleichgewichtskonstante erhalten wir, wenn wir das Gleichgewicht A + B = X* nach den Gesetzen derThermodynamik behandeln. Es ist vor allem die Erniedrigung von i\H*, die zur Erhohung der Geschwindigkeitskonstante beitragt. Entropische Einfltisse (~S*) fallen hier nicht mehr besonders ins Gewicht, weil mit der Bildung des Enzym-Substrat-Komplexes bereits die Ordnungsarbeit geleistet wurde.

Wenn aber das aktive Zentrum des Enzyms weniger komplementar zum Grundzustand (Substrat) ist, aber hohe Komplementaritat zum Ubergangszustand aufweist, wird das Niveau des Komplexes A-E-B nicht so niedrig liegen, daftir aber der Weg zum Ubergangszustand verktirzt sein. Ein Enzym mit niedrigem AH* und damit niedrigem AG*: ein guter Katalysator. Die Erniedrigung der Aktivierungsenthalpie bei den enzymkatalysierten Reaktionen wird dem Zusammenwirken mehrere Effekte zugeschrieben: 1. Durch die Bindung aller beteiligten Molektile am aktiven Zentrum stehen die Reaktionspartner in gr6Bter Nahe und optimaler Stellung zueinander.

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Biochemie der Pflanzen by Professor Dr. Helmut Kindl (auth.)


by Steven
4.1

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